Тукало Михаил Арсентьевич
Фамилия: Т
Ученый в области молекулярной биологии, член-корреспондент Национальной академии наук Украины (2009), доктор биологических наук (1989), старший научный сотрудник (1988), лауреат Государственной премии Украины в области науки и техники (1986).
Родился 2 июня 1951. Окончил Киевский национальный университет имени Т. Г. Шевченко (1973). Заместитель директора Института молекулярной биологии и генетики НАН Украины и заведующий отделом энзимологии белкового синтеза этого института.
Основные научные интересы Михаила Арсентьевич заключаются в изучении структурных основ РНК-белкового узнавания и ферментативного катализа. Исследования последних лет направлены на определение структурных основ декодирования генетической информации. В настоящее время работает над изучением специфического узнавания аминоацил-тРНК синтетазами своих гомологичных аминокислот и тРНК, механизмов катализа и редактирования. С использованием биохимических методов, сайт-направленного мутагенеза и рентгеноструктурного анализа изучает различные прокариотических (в т. ч. и важные патогенные бактерии – Enterococcus faecalis, Mycobacterium tuberculosis and Streptococcus pneumoniae), Эукариотические и архе-бактериальные системы.
В сотрудничестве с д-ром С. Кусака из Европейской молекулярно-биологической лаборатории (ЕМБЛ) М. А. Тукало были изучены пространственные структуры ряда АРСаз и их комплексов с различными комбинациями субстратов, включая комплексы с тРНК. Показано, что процесс синтеза специфических продуктов АРСазамы сопровождается конформационными изменениями в активном центре ферментов и за его пределами. Полученные данные позволили осветить механизмы активации аминокислот и понять молекулярные механизмы узнавания гомологичных тРНК и их аминоацилювання этими ферментами.
Весомых результатов ученым достигнут в исследовании серил-, тирозил-и лейцил-тРНК синтетаз с Thermus thermophylus, которые у прокариот узнают тРНК с длинным вариабельных стеблем. Определение структуры комплекса СерРС: тРНКSer позволило получить первые сведения о строении тРНК с длинной вариабельно веткой и проследить каким образом происходит ее взаимодействие с ферментом. В итоге, изучение пространственной структуры комплекса ТирРС: тРНКTyr позволило впервые показать необычный (неканонический), для этого класса ферментов, тип узнавание тРНК. Тирозил-тРНК синтетазу принадлежит к 1-го структурного класса, но имеет тип узнаваемости, характерный для АРСаз 2-го класса, где тРНК взаимодействует с ферментом со стороны длинной вариабельно ветви. Установление пространственной структуры комплекса ЛейРСТТ: тРНКLeu освещает полную картину взаимодействия синтетаз с тРНК, которые имеют долгую вариабельны ветвь. Обнаруженные нами различия в пространственных структурах тРНКSer, тРНКTyr и тРНКLeu методами рентгеноструктурного анализа и химической модификации позволяют понять их роль в процессах узнавания и дискриминации гомологичными АРСазамы.
Автор более 180 публикаций. Член редколлегии научного журнала “Biopolymers and cell”.
О чём: иология, комплекс, лаборатория, механизм, молекула
